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订书肽合成

蛋白-蛋白相互作用( PPI) 在许多生物过程中扮演着重要的角色,例如病毒的自组装,细胞的增殖、生长、分化及程序性死亡。人类疾病中许多潜在的治疗靶标主要是蛋白-蛋白相互作用。由于大部分PPI 面比较大而且是不连续的平面,小分子试剂很难与其特异性紧密结合。蛋白药物最大的缺点是不能透过细胞膜,因而无法靶向于胞内靶标。

研究表明,具有α螺旋结构和富含正电荷的多肽可以穿过细胞膜。然而,多肽一旦从母体上分离就不能保持原有的二级结构,由于构象的不稳定,多肽与作用蛋白的结合能力非常弱,而普通的线性多肽不能透过细胞膜,且易被蛋白酶水解。基于此,人们不断尝试发展稳定 α 螺旋结构的方法,2000 年,Verdine 等人发展了一种用碳碳键作为支架来稳定多肽 α 螺旋结构的方法。由该方法得到的多肽称为订书肽( stapled peptides) 。订书肽有着更高的 α 螺旋程度,与靶标的结合能力增加 5 ~ 5 000 倍。此外,订书肽能透过细胞膜,难被蛋白酶水解,在生物体内的半衰期较长。

欧米意生物技术供应以下常规品种订书肽,如有特殊定制需求请联系欧米意销售人员以获取最新产品进展和报价。

编号

产品

序列

纯度

T10001

ITF[S5DLLS5]YYGP

ITFEDLLDYYGP

95%

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